近来,开普敦大学(UCT)研讨人员运用冷冻电子显微镜(Cryo-EM)初次测定了人类血管严重素转化酶(ACE)的全长结构

  近来,开普敦大学(UCT)研讨人员运用冷冻电子显微镜(Cryo-EM)初次测定了人类血管严重素转化酶(ACE)的全长结构

  近来,开普敦大学(UCT)研讨人员运用冷冻电子显微镜(Cryo-EM)初次测定了人类血管严重素转化酶(ACE)的全长结构。ACE是一种调理血压的蛋白质,对心脏健康至关重要。这项对ACE的结构和动力学的新研讨为改善抗高血压和医治心脏病的药物规划铺平了路途。研讨论文宣布在最近的《EMBO杂志》上。<\/p>

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  ACE是医治高血压和心血管疾病的要害靶点,由于它产生的血管严重素Ⅱ会导致血管缩短和血压升高。高血压是心力衰竭、心脏病产生、肾病、中风和失明的首要风险要素。它一般没有任何症状,被称为“缄默沉静的杀手”。因而,人们迫切需要针对丧命心脏病和其他缓慢疾病的可继续解决方案。<\/p>\n\n

  ACE的单体方式(蛋白质的一个副本)很耐人寻味,由于它由两个结构类似但功用不同的结构域衔接在一起。它也以功用相关的二聚体方式存在(研讨中观察到的两个相互作用的蛋白质副本)。ACE不同部分之间的通讯影响其功用和药物结合特性,这对医治药物规划是至关重要的。<\/p>\n\n

  研讨人员表明,临床上,ACE抑制剂被引荐作为医治高血压的一线药物之一,但它们非挑选性地靶向ACE的单体和二聚体这两个区域,然后会在一些患者中引发副作用。这项研讨的发现绝无仅有地提醒了ACE的高度动态特征,以及在其不同区域之间产生二聚化和沟通的机制。<\/p>\n\n

  该ACE蛋白是在实验室出产的。为了取得完好的结构,研讨人员将蛋白质敏捷冷却到-180℃,并将不同的构象捕获在电子显微镜单元(EMU)的玻璃状水膜中,随后运用泰坦克里奥斯显微镜对ACE进行高分辨率成像。<\/p>\n\n

  “近年开发的冷冻电镜图画处理办法关于解析这些结构至关重要。”研讨论文的榜首作者丽泽尔·卢贝博士解说说,“咱们经过广泛的分类对图画进行核算别离,这相当于‘数字纯化’,由于生化办法未能别离出ACE的单体和二聚体。然后,咱们能够会集在结构的不同部分来解析这两个ACE结构。”<\/p>

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